Ligações Peptídicas
Os aminoácidos podem formar polímeros, através da ligação do grupo carboxílico de um com o grupo amina de outro, formando uma ligação carboo-nitrogênio, chamada de ligação peptídica é obtida pela exclusão de uma molécula de água.
A cadeia polipeptídica pode conter de dois a milhares de aminoácidos.
- Dipeptídio: Formado com 2 aminoácidos ligados.
- Tripeptídio: 3 aminoácidos.
- Oligopeptídios ou simplesmente peptídios: São polímeros que contem ate 30 aminoácidos.
- Polipeptídios: Quando o numero é maior que 30.
Muitos peptídios encontrados na natureza desempenham funções importante atuando como hormônios (são moléculas responsáveis pela transmissão de informação, são mensageiros químicos que servem para a regulação dos sistemas do organismo):
- Encefalinas: Composto formado no sistema nervoso central que se liga a receptores em determinadas células do cérebro, induzindo à analgesia (eliminação da sensação de dor) e estimula as contrações na hora do parto.
- Corticotrofina: Hormônio com 39 resíduos (residuo porque quando ocorre a ligacao peptidica, ha a exclusao de uma molecula de agua) de aminoácido, secretado pela hipófise anterior e que estimula o córtex adrenal (que fica sobre os rins, região mais externa das glândulas suprarrenais e produz hormônios).
- Glucagon: Um hormônio pancreático com 29 resíduos de aminoácido e tem ação oposta a da insulina.
- Insulina: Hormônio polipeptídico que contém duas cadeias polipeptídicas, uma com 30 resíduos aminoácidos e outra com 21.
- Bradicinina: 9 resíduos de aminoácidos, mediador da resposta inflamatória nos tecidos.
*Produzidos em laboratórios industriais:
- Aspartame: é um tripeptídio com efeito biológico, contém fenilalanina e aspartato e é um adoçante artificial.
Podem ser formadas por uma ou mais cadeias de polipeptídios, sendo que contenha mais de 50 aminoácidos.
- São os componentes celulares mais abundantes no organismo.
- Suas moléculas são diversificadas quanto à forma e função.
*Cada proteína apresenta uma estrutura espacial definida e característica.
Exemplos de proteínas:
- Enzimas: lipase, lactase, catalase.
- Penas
- Teias de aranha
- Anticorpos (proteínas de defesa): imunoglobulina, fibrinogênio(ajuda na coagulação do sangue).
- Transportadores: hemoglobina, albumina e lipoproteínas.
- Proteínas contráteis: actina, miosina.
- Proteínas nutrientes e de armazenamento: ovoalbumina, caseína e ferritina.
- Proteínas reguladoras (hormônios): Insulina, GH (2 pontes, dissulfeto que promove a proliferação da mesoderma, ossos, músculos, cartilagem, etc)
- Proteínas estruturais: Colágeno, queratina, elastina.
Insulina com 51 aminoácidos é proteína. Glucagon é produzido no pâncreas.
A insulina se liga a receptores na membrana celular, o que faz canais de glicose se abrirem e a deixarem entrar na célula onde é ligado à um fosfato, impedindo que ela saia da célula.
Imunoglobulinas:
IgG: Principal anticorpo circulante e pode atravessara a placenta.
IgA: Importante no leite, na saliva, na lágrima e na secreção intestinal.
IgE: Envolvido na resposta alérgica e no combate a parasitas intestinais.
Estruturas das proteínas:
- Estrutura Primária: Resíduos de aminoácidos um ligado ao outro.
- Estrutura Secundária: Forma-se uma alfa-hélice(enrolamento da proteína ao redor de um eixo) e beta-pregueada (interação entre segmentos de uma cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes).
mioglobina - 80% da estrutura dela é organizada em alfa-hélice.
Lisozima - Enzima que hidrolisa componentes da parede celular de bactérias, presente nas claras de ovo e nas lágrimas.
- Estrutura Terciária: 'E o dobramento final da cadeia polipeptidica, por interacao com regioes de cadeias com estrutura definida (alfa-helice ou beta-pregueada) ou ate mesmo sem estrutura ainda definida.
- Estrutura Quartenária: Tem a estrutura formada por 2 alfa hélice e 2 beta pregueada.
Proteínas Globulares
São proteínas organizadas em sua forma final quase esférica e solúveis em solução aquosa. Exemplos; Proteínas de transporte em membranas e anticorpos.
Proteínas Fibrosas e Estruturais
Têm forma alongada, não são solúveis em água e desempenham um papel basicamente estrutural nos sistemas. Exemplos: colágeno, elastina, queratina.
Função estrutural serve para a sustentação de tecidos conjuntivos, musculares, da pele, dos cabelos, das unhas.
Colágeno: tripla alfa-hélice, faz a função mecânica e de sustentação do tecido, como de órgãos mantendo a forma do sistema cardiovascular, fígado, pulmão, etc.
Queratina: Tem alfa queratina, com longas cadeias helicoidais que juntas formam fibrilas e fibras. Tem também queratina beta, a beta queratina.
Elastinas: Ao contrário do colágeno que forma fibras resistentes e a queratina também, a elastina é uma proteína do tecido conjuntivo com propriedades elásticas. Formam fibras de elástico, como aquelas encontradas nas paredes dos vasos sanguíneos, ligamentos elásticos, pulmões, etc. Podem se esticar até várias vezes o seu comprimento, voltando ao normal quando essa força é relaxada.
Se a proteína apresentar grupos não-proteicos ligados à cadeia polipeptídica, esses grupos são designados grupos prostéticos e as proteínas chamadas de proteínas conjugadas. Os grupos ligantes podem ser carboidratos ou lipídio por exemplo, fariam ligações covalentes e a proteína passaria a chamar: glicoproteína ou lipoproteína.
Nucleoproteínas:
Ajudam no empacotamento de DNA e exercem função no controle da expressão gênica.
O pI das proteínas é encontrado pelo valor de pH em que as moléculas estão quando elas (aminoácidos) não migram sendo expostos à um campo elétrico (eletroforese).
Alterações físicas e químicas do meio podem alterar a estrutura espacial das proteínas a ponto de ocasionar perda da sua função biológica, então a proteína é dita desnaturada.
Faz com que a proteína se desdobre e desorganize. Pode ser ocasionada por vários tipos de rompimentos de ligações não covalentes, como:
- Aquecimento: Provoca o rompimento de ligações não covalentes. Como pontes de hidrogênio.
- Ácidos e bases fortes: Valores de pH muito altos ou muito baixo conferem a proteína carga positiva ou negativa muito elevada, ocasionando grande repulsão intramolecular, com exposição do interior hidrofóbico.
- Solventes orgânicos: como álcoois, cetonas
- Detergentes: São formados por uma longa cadeia hidrofóbica com uma ponta polarizada, o encontro de sua cauda hidrofóbica com moléculas apolares rompe interações hidrofóbicas.
- Ureia: Tem grande capacidade de formar ponte de hidrogênio, rompendo as que existem e formando outras no lugar.
- Agitação mecânica
- Metais pesados.
Retiradas da condição desnaturalizante, muitas proteínas podem reassumir a formação nativa, chama-se renaturação.
Alteração de função proteica: A substituição de um aminoácido pode causar consequências danosas no desempenho da função. Essa substituição pode ocorrer por mutação, como o caso da anemia falciforme, onde o glutamato, aminoácido polar negativo que fica na superfície da molécula de hemoglobina é trocado pelo aminoácido valina que é apolar e acaba se envolvendo por ligações hidrofóbicas que formam um precipitado fibroso que deforma as hemácias e passam a ter a forma de foice. Essa hemoglobina é chamada de HbS, que é uma mutação boa para a proteção contra a malária, (HbA é a hemoglobina normal).
Mas essa mutação também tem seu lado ruim, que por não ser globular e ser pouco dinâmica, acaba se aglomerando nos capilares sanguíneos, impedindo que os tecidos sejam oxigenados direito.
Peptídios
A cadeia polipeptídica pode conter de dois a milhares de aminoácidos.
- Dipeptídio: Formado com 2 aminoácidos ligados.
- Tripeptídio: 3 aminoácidos.
- Oligopeptídios ou simplesmente peptídios: São polímeros que contem ate 30 aminoácidos.
- Polipeptídios: Quando o numero é maior que 30.
Muitos peptídios encontrados na natureza desempenham funções importante atuando como hormônios (são moléculas responsáveis pela transmissão de informação, são mensageiros químicos que servem para a regulação dos sistemas do organismo):
- Encefalinas: Composto formado no sistema nervoso central que se liga a receptores em determinadas células do cérebro, induzindo à analgesia (eliminação da sensação de dor) e estimula as contrações na hora do parto.
- Corticotrofina: Hormônio com 39 resíduos (residuo porque quando ocorre a ligacao peptidica, ha a exclusao de uma molecula de agua) de aminoácido, secretado pela hipófise anterior e que estimula o córtex adrenal (que fica sobre os rins, região mais externa das glândulas suprarrenais e produz hormônios).
- Glucagon: Um hormônio pancreático com 29 resíduos de aminoácido e tem ação oposta a da insulina.
- Insulina: Hormônio polipeptídico que contém duas cadeias polipeptídicas, uma com 30 resíduos aminoácidos e outra com 21.
- Bradicinina: 9 resíduos de aminoácidos, mediador da resposta inflamatória nos tecidos.
*Produzidos em laboratórios industriais:
- Aspartame: é um tripeptídio com efeito biológico, contém fenilalanina e aspartato e é um adoçante artificial.
Proteínas
Podem ser formadas por uma ou mais cadeias de polipeptídios, sendo que contenha mais de 50 aminoácidos.
- São os componentes celulares mais abundantes no organismo.
- Suas moléculas são diversificadas quanto à forma e função.
*Cada proteína apresenta uma estrutura espacial definida e característica.
Exemplos de proteínas:
- Enzimas: lipase, lactase, catalase.
- Penas
- Teias de aranha
- Anticorpos (proteínas de defesa): imunoglobulina, fibrinogênio(ajuda na coagulação do sangue).
- Transportadores: hemoglobina, albumina e lipoproteínas.
- Proteínas contráteis: actina, miosina.
- Proteínas nutrientes e de armazenamento: ovoalbumina, caseína e ferritina.
- Proteínas reguladoras (hormônios): Insulina, GH (2 pontes, dissulfeto que promove a proliferação da mesoderma, ossos, músculos, cartilagem, etc)
- Proteínas estruturais: Colágeno, queratina, elastina.
Insulina com 51 aminoácidos é proteína. Glucagon é produzido no pâncreas.
A insulina se liga a receptores na membrana celular, o que faz canais de glicose se abrirem e a deixarem entrar na célula onde é ligado à um fosfato, impedindo que ela saia da célula.
Imunoglobulinas:
IgG: Principal anticorpo circulante e pode atravessara a placenta.
IgA: Importante no leite, na saliva, na lágrima e na secreção intestinal.
IgE: Envolvido na resposta alérgica e no combate a parasitas intestinais.
Estruturas das proteínas:
- Estrutura Primária: Resíduos de aminoácidos um ligado ao outro.
- Estrutura Secundária: Forma-se uma alfa-hélice(enrolamento da proteína ao redor de um eixo) e beta-pregueada (interação entre segmentos de uma cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes).
mioglobina - 80% da estrutura dela é organizada em alfa-hélice.
Lisozima - Enzima que hidrolisa componentes da parede celular de bactérias, presente nas claras de ovo e nas lágrimas.
- Estrutura Terciária: 'E o dobramento final da cadeia polipeptidica, por interacao com regioes de cadeias com estrutura definida (alfa-helice ou beta-pregueada) ou ate mesmo sem estrutura ainda definida.
- Estrutura Quartenária: Tem a estrutura formada por 2 alfa hélice e 2 beta pregueada.
Proteínas Globulares
São proteínas organizadas em sua forma final quase esférica e solúveis em solução aquosa. Exemplos; Proteínas de transporte em membranas e anticorpos.
Proteínas Fibrosas e Estruturais
Têm forma alongada, não são solúveis em água e desempenham um papel basicamente estrutural nos sistemas. Exemplos: colágeno, elastina, queratina.
Função estrutural serve para a sustentação de tecidos conjuntivos, musculares, da pele, dos cabelos, das unhas.
Colágeno: tripla alfa-hélice, faz a função mecânica e de sustentação do tecido, como de órgãos mantendo a forma do sistema cardiovascular, fígado, pulmão, etc.
Queratina: Tem alfa queratina, com longas cadeias helicoidais que juntas formam fibrilas e fibras. Tem também queratina beta, a beta queratina.
Elastinas: Ao contrário do colágeno que forma fibras resistentes e a queratina também, a elastina é uma proteína do tecido conjuntivo com propriedades elásticas. Formam fibras de elástico, como aquelas encontradas nas paredes dos vasos sanguíneos, ligamentos elásticos, pulmões, etc. Podem se esticar até várias vezes o seu comprimento, voltando ao normal quando essa força é relaxada.
Se a proteína apresentar grupos não-proteicos ligados à cadeia polipeptídica, esses grupos são designados grupos prostéticos e as proteínas chamadas de proteínas conjugadas. Os grupos ligantes podem ser carboidratos ou lipídio por exemplo, fariam ligações covalentes e a proteína passaria a chamar: glicoproteína ou lipoproteína.
Nucleoproteínas:
Ajudam no empacotamento de DNA e exercem função no controle da expressão gênica.
O pI das proteínas é encontrado pelo valor de pH em que as moléculas estão quando elas (aminoácidos) não migram sendo expostos à um campo elétrico (eletroforese).
Desnaturação de Proteínas
Alterações físicas e químicas do meio podem alterar a estrutura espacial das proteínas a ponto de ocasionar perda da sua função biológica, então a proteína é dita desnaturada.
Faz com que a proteína se desdobre e desorganize. Pode ser ocasionada por vários tipos de rompimentos de ligações não covalentes, como:
- Aquecimento: Provoca o rompimento de ligações não covalentes. Como pontes de hidrogênio.
- Ácidos e bases fortes: Valores de pH muito altos ou muito baixo conferem a proteína carga positiva ou negativa muito elevada, ocasionando grande repulsão intramolecular, com exposição do interior hidrofóbico.
- Solventes orgânicos: como álcoois, cetonas
- Detergentes: São formados por uma longa cadeia hidrofóbica com uma ponta polarizada, o encontro de sua cauda hidrofóbica com moléculas apolares rompe interações hidrofóbicas.
- Ureia: Tem grande capacidade de formar ponte de hidrogênio, rompendo as que existem e formando outras no lugar.
- Agitação mecânica
- Metais pesados.
Retiradas da condição desnaturalizante, muitas proteínas podem reassumir a formação nativa, chama-se renaturação.
Alteração de função proteica: A substituição de um aminoácido pode causar consequências danosas no desempenho da função. Essa substituição pode ocorrer por mutação, como o caso da anemia falciforme, onde o glutamato, aminoácido polar negativo que fica na superfície da molécula de hemoglobina é trocado pelo aminoácido valina que é apolar e acaba se envolvendo por ligações hidrofóbicas que formam um precipitado fibroso que deforma as hemácias e passam a ter a forma de foice. Essa hemoglobina é chamada de HbS, que é uma mutação boa para a proteção contra a malária, (HbA é a hemoglobina normal).
Mas essa mutação também tem seu lado ruim, que por não ser globular e ser pouco dinâmica, acaba se aglomerando nos capilares sanguíneos, impedindo que os tecidos sejam oxigenados direito.
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