Bioquímica - Aminoácidos

É a ciência que estuda os processos químicos que ocorrem nos organismos vivos. Trata de funções e estrutura de biomoléculas. Que em sua maioria são moléculas muito grandes e complexas.

Os alimentos nos fornecem energia e são precursores das macromoléculas celulares, como:

1- Carboidratos
2- Proteínas
3- Lipídios
Fornecem energia.

4- Vitaminas
5- Sais Minerais
Ajudam no metabolismo, transformação de novas moléculas para o corpo.

Aminoácidos

Proteínas são as biomoléculas mais abundantes nas células e com mais variedade. São formadas de pequenas unidade, chamadas de aminoácidos.
Os vinte tipos (padrão) diferentes de aminoácidos servem não só para a formação de proteínas, mas como também são precursores dos:

- Hormônios
- Alcaloides (correspondem aos principais terapêuticos naturais, com ações anestésicas, analgésicas, psico-estimulante, neuro-depressores, etc. São geralmente extraídos e encontrados em plantas, possui caráter básico e exemplos deles são a cocaína, nicotina, cafeína, etc)
- Pigmentos
- E muitas outras espécies de biomoléculas.

*Estrutura de um aminoácido:

Glicina

H
|
H - C - C=O
| |
H - N OH
|
H

Alanina

H3C - *CH - COOH
|
NH2

Carbono quiral - Assimétrico, então há isomeria espacial, podendo ser (D ou L) alanina.

Todas as proteínas encontradas em seres vivos são formadas por L-aminoácidos.

Os D-aminoácidos aparecem somente em certos tipos de antibióticos e componentes da parede de algumas bactérias.
Muitos aminoácidos são enantiômeros.


* Polaridade dos grupos R

É a tendência de reagir com a água em pH fisiológico. (pH próximo do neutro = 7,0)
Dependendo do grupo R os aminoácidos podem ser:
- Apolares e hidrofóbicos (não solúveis em água)
- Polares e hidrofílicos (solúveis em água, pois a existência de polos positivos e negativos determinam a interação com o meio aquoso, além de estabelecer um estado de repulsão favorecendo a solubilidade).

Somente em moléculas polares que ocorre as ligações de hidrogênio, conhecidas como pontes de hidrogênio, que são ligações de átomos de H que ficam ligeiramente positivos pelas nuvens de elétrons serem atraídas para mais próximo do átomo mais eletronegativo, átomos esses que vão atrair também os polos positivos, como os H de outras moléculas ou até mesmo de forma intramolecular (na mesma molécula), isso ocorre por serem de cargas diferentes e se atraírem. Assim acontece as ligações de hidrogênio, a energia de suas ligações vai depender da eletronegatividade do átomo, exemplo o F que é muito eletronegativo terá uma ligação forte com o H, aumentando seu ponto de ebulição. São as ligações de hidrogênio que dão forma aos compostos, como proteínas e fluidez à água.

• Cadeias Laterais Apolares:

- Glicina, C - R:
(H)

- Alanina:
(CH3)

- Valina:
( H3C - CH - CH3)
|

- Leucina:
( CH2
|
HC - CH3
|
CH3 )

- Isoleucina

( CH - CH3
|
CH2
|
CH3 )

- Fenilalanina

( CH2 - Fenil)

- Metionina

( CH2 - CH2 - S - CH3)

- Prolina

- Triptofano

• Aminoácidos Polares

Estes são subdivididos em 3 categorias:

1) Segundo a carga apresentada pelo grupo R em solução neutra.

- Polares básicos - Se a carga for positiva. Diamina e monocarboxílico (2 aminas e 1 carboxílico).
- Polares ácidos - Se a carga for negativa. Monoamina (N) e dicarboxílico (COOH) (1 amina e 2 carboxílicos)
- Polares sem carga - Não apresentam carga elétrica

* Cadeias Laterais Polares Desprovidas de Carga

- Serina (álcool)
- Treonina (álcool)
- Tirosina
- Asparagina (amida)
- Cisteína
- Glutamina (amida)

* Cadeias Laterais Ácidas - Polares com carga negativa

- Ácido aspártico

- Ácidos glutâmico

* Cadeias Laterais Básicas

- Histidina

- Lisina

- Arginina

2) Segundo a necessidade na dieta.

- Essenciais:

1- Arginina*

2- Fenilalanina

3- Histidina

4- Isoleucina

5- Leucina

6- Lisina

7- Metionina

8- Triptofano
9- Treonina

10- Valina

- Não essenciais:

11- Alanina

12- Asparagina

13- Ácido aspártico
14- Cisteína
15- Ácido glutâmico
16- Glutamina
17- Glicina
18- Prolina
19- Serina
20- Tirosina

Os dois grupos são importantes no organismo, mas os essenciais são aminoácidos que precisamos para continuar vivendo e não são fabricados pelo nosso corpo, então temos que ingerir. Já os não essenciais, são fabricados pelo nosso organismo.

*A arginina pode ser classificada como essencial ou não, pois ela é sintetizada e surge no corpo durante o ciclo de formação da ureia, pois ela participa dele, mas não é a partir dela que se forma a proteína.

3) A natureza do grupo R:

- Iminoácidos, Alifático, Hidroxilado, Dicarboxílico, Básico, Aromático, Sulfurado.

*Abreviatura e Símbolos:

Cisteína = Abreviação: Cys = C

Os aminoácidos de maior ocorrência têm prioridade:
- Alanina = Ala = A
- Glicina = Gly = G
- Leucina = Leu = L
- Prolina = Pro = P
- Treonina = Thr = T

Zwitteríon:

São compostos que possuem tanto grupos para atuar como ácidos (doador de prótons), ou como bases (receptor de prótons). Substâncias que possuem íons dipolares são também chamadas de anfotéricas ou anfólitos.

Tendo duas regiões onde pode atuar como solução tampão, no grupo carboxila e no grupo amino, mas sua maior eficiência é em pH muito alto ou muito baixo para o organismo, então não tem grande influência na manutenção do pH do corpo humano que tem que ser mantido à 7,4.

O grupo carboxila tem pka = 2,35 sendo capaz de se dissociar ou se associar a prótons, tendo aqui, nesse pH, sua maior eficiência (NH3+ e COOH os dois estão protonados, pois o meio está ácido, com muitos H+ e quando adicionar OH- aumentará a dissociação da carboxila).
O grupo amino tem pka = 9,87 (NH2 e COO-)

Quando o aminoácido possui o número de cargas positivas igual ao de cargas negativas, o pH que permite esse estado do aminoácido é chamado de ponto isoelétrico, pI.
Nesse pH a molécula é eletricamente neutra (NH3+ e COO-).

pI = 1/2 (pk1 + pk2)

Aminoácidos com cadeia lateral ionizável apresentam um terceiro local de tamponamento, correspondente ao seu terceiro pKa.
Na fórmula para aminoácidos com mais de dois pKa, usa-se os valores de pKa dos grupos com o mesmo sinal de carga.

Fenilcetonúria

É uma doença genética caracterizada pela ausência ou deficiência da enzima fenilalanina hidroxilase (enzima hepática), que transforma a fenilalanina em tirosina. A tirosina está envolvida na síntese de melanina.

Não conseguindo transformar a fenilalanina, ela se acumula nos sangue, nos tecidos, parte é eliminada na urina, podendo ainda ir se alojar no cérebro. Com a deficiência na transformação da fenilalanina uma via secundaria do metabolismo da mesma, passa a ter grande atuação, sendo ela convertida em fenilpiruvato, que é um ácido e muda o pH do cérebro impedindo o desenvolvimento normal.

A tirosina também produz as catecolaminas. As mais abundantes são hormônios como adrenalina, dopamina, noradrenalina, etc.

O diagnostico é feito através do teste do pezinho. Sintomas: Convulsões, hiperatividade, atraso no desenvolvimento psicomotor(andar e falar).

Veja Mais

* Triptofano:

Vira Serotonina, processo que é estimulado através do esporte. A serotonina ajuda na regulação do nosso organismo. Como mediador de percepção à dor, regulação do sono e pressão arterial.

Separação de
Aminoácidos

Cromatografia é uma técnica de separação de misturas e identificação de seus componentes. A técnica se baseia em um principio de adsorção seletiva (adesão) e a separação vai depender da diferença de comportamento dos analitos.

- Cromatografia de troca iônica;
- Cromatografia liquida de alto desempenho (HPLC);
- Cromatografia gasosa.

É usada para determinar: Vitaminas, minerais, em testes de controle de qualidade, antidoping, etc.