Hemoglobina e Tamponamento do Sangue

Hemoglobina

É uma proteína globular. Dinâmica de fácil movimentação e transportadora, assim como a mioglobina.

Proteínas globulares:
- Imunoglobulinas
- Proteínas motoras
- Proteínas reguladoras
- Enzimas
- Proteínas transportadoras.

Hemoglobina tem estrutura quartenária 2 alfa e 2 betas, sendo que possui 4 cadeias peptídicas e 4 grupo heme (Fe2+ que é onde se liga o oxigênio).
Mioglobina tem estrutura terciária: Com cadeias laterais hidrofílicas que situam-se preferencialmente na superfície e grupos hidrofóbicos no interior da proteína.
E estrutura secundária: Nela tendo só uma cadeia peptídica mais um grupo heme. Cadeia em formato de alfa hélice.

A hemoglobina e Mioglobina tem sua cor característica graças ao grupo prostético heme que contém Fe2+ no meio delas. O grupo heme é formado por uma molécula de porfirina (é uma classe de moléculas orgânicas, onde seu centro tem espaço apropriado para acomodar íon metálico), na hemoglobina e mioglobina ele chama protoporfirina IX, pois possui um átomo de ferro, Fe2+ (ferroso).

Tanto a hemoglobina quanto a mioglobina se ligam ao oxigênio de maneira reversível, fazendo delas aptas à liberá-los quando e onde for necessário. São capazes de ligarem fortemente e liberarem facilmente. A mioglobina liga-se facilmente ao O2 em pressões muito baixas e ela principalmente armazena as moléculas de oxigênio no grupo heme nos músculos os mamíferos, onde é encontrada com abundância. Sua liberação é menos eficiente (cerca de 10%) e a hemoglobina fica como principal função o transporte.

Nesse sítio de ligação com o oxigênio outra moléculas pequenas podem se ligar, possuindo ainda maior afinidade, como o CO, NO, ou H2S, fazendo com que o O2 fique excluído, por isso são consideradas substâncias de alta toxidade para organismos aeróbicos.

Uma molécula de hemoglobina totalmente oxigenada é chamada de oxi-hemoglobina e possui 4 moléculas de O2 (HbO2) e a sem oxigênio é chamada de desoxi-hemoglobina (Hb).

Bisfosfoglicerato (BPG): é um composto presente na hemoglobina que diminui a afinidade dela com o oxigênio, o que é essencial para a liberação de O2 nos tecidos. Dependendo de condições no organismo o nível de BPG pode aumentar, condições como: Altas altitudes, em casos de anemia, hipóxia (falta de oxigenação) tissular/tecidual prolongada, insuficiência cardiorrespiratória.
Assim um mecanismo adaptativo tenta compensar a falta de oxigênio com a liberação de gás para os tecidos. O resultado do aumento do BPG e da sua ação é a maior quantidade de desoxi-hemoglobinas fazendo com que elas fiquem com menos afinidade com o O2. Porque quanto mais partículas de oxigênio houver na hemoglobina, com mais afinidade ela fica.

Tamponamento do Sangue

Pulmão (pO2 ↑ pH ↑):
HHb + O2 -> HHbO2
HHbO2 -> HbO2 + H+

HHb + O2 -> HbO2 + H+

Tecidos (pO2 ↓ pH ↓):
HbO2 -> Hb + O2
Hb + H+ -> HHb

HbO2 + H+ -> HHb + O2

A desoxi-hemoglobina no pulmão se liga ao O2 e libera H+, que vai se ligar ao bicarbonato formando H2CO3, que se dissocia e forma CO2 mais água.
Já nos tecidos a oxi-hemoglobina chega nos capilares e libera O2 e se liga H+, o CO2 que está nos tecidos resultante do metabolismo, reage com moléculas de água e vira bicarbonato e é transportado até os pulmões.

Efeito Bohr

Aumentando a concentração de CO2 e H+ em capilares nos tecidos diminui também a afinidade com oxigênio da hemoglobina, fazendo-a liberar mais oxigênio. O efeito recíproco ocorre nos pulmões, nos capilares dos alvéolos, quando fica alta a concentração de O2, faz com que haja uma maior liberação de H+ e CO2 da hemoglobina.

Hemoglobina Fetal:
- Na HbF as duas cadeias polipeptídicas beta são substituídas por outras duas chamadas gama. Fazendo com que a HbF tenha mais afinidade com o oxigênio do que a HbA. Graças a essa propriedade o feto pode obter oxigênio do sangue da mãe a partir da placenta. HbF é oxigenado a partir da hemoglobina materna. E a afinidade de uma difere da outra pela força de ligação do BPG entre um e o outro tipo de estrutura formando a proteína Hb.

Meta-hemoglobina:
- É um tipo de hemoglobina que o ferro do grupo heme é o férrico (Fe3+), que não se liga ao oxigênio. Alteração que pode ser causada pela exposição à agentes oxidantes como nitrilo ou de mutações. Pode se formar de forma espontânea, que é caso o sangue seja desidratado e de carnes deterioradas, onde o sangue fica marrom.

Portadores de metaemoglobina, normalmente tem uma porcentagem mais elevada que 1 a 2% de suas hemoglobinas sendo HbM e elas tendem a ter a pele e a mucosa com uma cor azulada, devido a alta concentração de desoxi-hemoglobina.